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Gel filtration of the Nerve Growth Factor at different stages of purification
Atti della Accademia nazionale dei Lincei. Rendiconti della Classe di scienze fisiche, matematiche e naturali, Série 8, Tome 48 (1970) no. 4, pp. 446-450.

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Il Nerve Growth Factor (NGF) è una proteina specifica per la crescita e la differenziazione del sistema nervoso simpatico. Essa è stata purificata 120 volte dalle ghiandole salivari sottomascellari di topo maschio adulto e caratterizzata nella sua composizione in aminoacidi e in alcune proprietà chimico-fisiche. Il peso molecolare della proteina pura, misurato alla ultracentrifuga è risultato essere 30.000. Tale valore è notevolmente più basso rispetto a quello di 90.000 calcolato per la proteina nativa. I risultati di esperimenti di filtrazione su gel di Sephadex G-100 riportati nel presente lavoro indicano che tale variazione di peso molecolare è da attribuirsi ad una rottura della molecola nativa che si verificain seguito a cromatografia a scambio ionico su carbossi-metil-cellulosa a pH 5.0; tale cromatografia è l'ultima tappa della procedura di purificazione. Le proprietà biologiche del NGF a peso molecolare 30.000 sono identiche a quelle della proteina nativa. 
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